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Membrana celular.
Transporte a través de la membrana.
Las membranas suponen una barrera a la libre difusión de iones y moléculas
cargadas eléctricamente. La mayoría de las moléculas con actividad biológica,
como iones, azúcares, péptidos e incluso lípidos, cruzan la membrana de forma
selectiva para desempeñar sus funciones. Ya sea la glucosa o en los iones que
crean gradientes electroquímicos.
Aproximadamente el 10% de los genes de una célula están relacionadas con
transportadores de membrana. Pero para que estos gradientes sean útiles es
necesario que las células puedan crearlos, regularlos y romperlos cuando lo
necesite.
En la membrana existen unas proteínas especializadas tanto en el transporte de
moléculas necesarias para el metabolismo como en la creación y modificación de
los gradientes electroquímicos. Son proteínas transmembrana que se agrupan en 3
tipos: bombas, transportadores y canales.
Las membranas plasmáticas presentan una permeabilidad muy selectiva y es a
través de ella donde se realizan intercambios de materia y energía entre la célula
y el medio externo.
Los mecanismos que utilizan las células para permitir el paso de sustancias varían
en función de que se trate de moléculas pequeñas o de macromoléculas y
partículas.
Identificación de dominios transmembrana.
Se puede aprender mucho sobre la estructura de una proteína de membrana, y su
orientación dentro de la bicapa lipídica, a partir de un análisis basado en
computadoras (computacional) de su secuencia de aminoácidos, que se deduce
fácilmente a partir de la secuencia de nucleótidos de un gen aislado. La primera
pregunta que uno se podría hacer es: ¿Qué segmentos de la cadena polipeptídica
están realmente incrustados en la bicapa lipídica? Esos segmentos de proteína
incrustados dentro de la membrana, que se describen como los dominios
transmembrana, tienen una estructura simple; consisten en una cadena de
aproximadamente 20 aminoácidos de predominio no polar, que abarcan el núcleo
de la bicapa lipídica como una hélice.
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Si se conoce la secuencia de aminoácidos de una proteína integral de membrana,
usualmente es posible identificar los segmentos transmembrana usando un
gráfico de hidropatía, donde a cada sitio a lo largo de un polipéptido se le asigna
un valor que da una medida de la hidrofobicidad del aminoácido en ese sitio, así
como en el de sus vecinos. Este enfoque proporciona un “promedio de dirección”
de la hidrofobicidad en secciones cortas del polipéptido, y garantiza que uno o
unos pocos aminoácidos polares en una secuencia no alteren el perfil de todo el
estiramiento. La hidrofobicidad de aminoácidos se puede determinar usando
diversos criterios, como su solubilidad en lípidos, o la energía que se requeriría
para transferirlos de un medio no polar a un medio acuoso.

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Membrana celular. Transporte a través de la membrana. Las membranas suponen una barrera a la libre difusión de iones y moléculas cargadas eléctricamente. La mayoría de las moléculas con actividad biológica, como iones, azúcares, péptidos e incluso lípidos, cruzan la membrana de forma selectiva para desempeñar sus funciones. Ya sea la glucosa o en los iones que crean gradientes electroquímicos. Aproximadamente el 10% de los genes de una célula están relacionadas con transportadores de membrana. Pero para que estos gradientes sean útiles es necesario que las células puedan crearlos, regularlos y romperlos cuando lo necesite. En la membrana existen unas proteínas especializadas tanto en el transporte de moléculas necesarias para el metabolismo como en la creación y modificación de los gradientes electroquímicos. Son proteínas transmembrana que se agrupan en 3 tipos: bombas, transportadores y canales. Las membranas plasmáticas presentan una permeabilidad muy selectiva y es a través de ella donde se realizan intercambios de materia y energía entre la célula y el medio externo. Los mecanismos que utilizan las células para permitir el paso de sustancias varían en función de que se trate de moléculas pequeñas o de macromoléculas y partículas. Identificación de dominios transmembrana. Se puede aprender mucho sobre la estructura de una proteína de membrana, y su orientación dentro de la bicapa lipídica, a partir de un análisis basado en computadoras (computacional) de su secuencia de aminoácidos, que se deduce fácilmente a partir de la secuencia de nucleótidos de un gen aislado. La primera pregunta que uno se podría hacer es: ¿Qué segmentos de la cadena polipeptídica están realmente incrustados en la bicapa lipídica? Esos segmentos de proteína incrustados dentro de la membrana, que se describen como los dominios transmembrana, tienen una estructura simple; consisten en una cadena de aproximadamente 20 aminoácidos de predominio no polar, que abarcan el núcleo de la bicapa lipídica como una hélice. Si se conoce la secuencia de aminoácidos de una proteína integral de membrana, usualmente es posible identificar los segmentos transmembrana usando un gráfico de hidropatía, donde a cada sitio a lo largo de un polipéptido se le asigna un valor que da una medida de la hidrofobicidad del aminoácido en ese sitio, así como en el de sus vecinos. Este enfoque proporciona un “promedio de dirección” de la hidrofobicidad en secciones cortas del polipéptido, y garantiza que uno o unos pocos aminoácidos polares en una secuencia no alteren el perfil de todo el estiramiento. La hidrofobicidad de aminoácidos se puede determinar usando diversos criterios, como su solubilidad en lípidos, o la energía que se requeriría para transferirlos de un medio no polar a un medio acuoso. Name: Description: ...
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